KARs（karrikins）是纤维素等碳水化合物高温分解产生的一类丁烯羟酸内酯化合物。KARs调控种子萌发、幼苗光形态建成和根的生长发育等生物学过程。KARs与独脚金内酯（SLs, strigolactones）在信号传导方面具有很高的相似性。目前认为KARs激活受体蛋白KAI2（karrikin insensitive 2），激活的KAI2介导泛素E3连接酶复合体SCFMAX2与下游因子SMAX1（suppressor of max2 1）和SMXL2（SMAX1-like 2）蛋白互作，诱导SMAX1和SMXL2蛋白降解，调控植物生长发育，但该模型的许多假设并没有被证实。
近日，美国加州大学（UC Riverside）David C. Nelson团队在ThePlant Cell在线发表了一篇题为Structure-Function Analysis of SMAX1 Reveals Domains that Mediate its Karrikin-Induced Proteolysis and Interaction with the Receptor KAI2的研究论文，该研究揭示了SMAX1以KAI2-SCFMAX2依赖的方式降解，同时受非KAI2-SCFMAX2依赖的方式降解，以及SMAX1蛋白的结构功能解析。
作者首先尝试利用anti-SMAX1抗体和SMAX1:gSMAX1-GFP转基因材料检测蛋白稳定性，但均未检测到SMAX1信号。已有报道SMXL家族保守的RGKT（Arg-Gly-Lys-Thr）结构域调控SMXL6和SMXL7蛋白稳定性【1】。通过转基因材料检测发现SMAX1:gSMAX1-GFP smax1 max2和SMAX1:SMAX1-GFP smax1,2不能检测到GFP信号，但SMAX1:SMAX1△RGKT-GFP smax1,2能检测GFP信号，说明SMAX1还受非MAX2依赖的方式降解。然而SMAX1△RGKT-GFP对KAR2和rac-GR24（SL类似物）不敏感，因此不能用来检测SMAX1蛋白稳定性。
Model of the three-dimensional structure of the SMAX1 protein predicted by Phyre2
预测发现SMAX1可以分成4个结构域：N（N-terminal double Clp-N motif）、D1（putative ATPase domain 1）、M（middle region）、D2（C-terminal putative ATPase domain 2），D2结构域又可以分成D2a和D2b。蛋白结构功能分析表明SMAX1D2a介导SMAX1核定位；SMAX1D2不仅保留了SMAX1对KARs的敏感性，而且相对于全长的SMAX1蛋白更稳定，进一步生化实验表明MAX2和KAI2介导SMAX1D2蛋白降解；SMAX1D2介导SMAX1复合体的形成，SMAX1D1M特异介导SMAX1与KAI2蛋白互作。总之，SMAX1通过D1M结构域特异与KARs激活的受体蛋白KAI2互作，随后被KAI2-SCFMAX2复合体降解，传递KARs信号。
Models for SMAX1 regulation and the functions of its major domains
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